真核生物蛋白可以通過與各種小分子物質或蛋白質相結合的方式被修飾。在眾多的修飾方式當中有一種就是與泛素蛋白或泛素樣蛋白（UBL）相結合，采用這種抗原肽修飾方法可以對多種生理過程進行調控。UBL蛋白可以控制被修飾蛋白與其它生物大分子（比如蛋白酶體或染色質）間的相互作用。各種UBL系統都會使用相應的酶來催化修飾反應，不過這些修飾反應中大部分都是暫時的。有越來越多的證據表明這種UBL抗原肽修飾途徑來自原核生物的硫轉移酶系統（sulphurtransferase system）及相關酶類。而且，在真核生物的共同祖先中，類似于UBL連接酶和UBL去連接酶的蛋白也是廣泛存在的，這些證據都說明UBL抗原肽修飾系統不是起源于真核生物。

真核細胞內的蛋白都會經歷各種翻譯后修飾，這些修飾過程極大地擴展了蛋白的功能多樣性和動力學多樣性。蛋白可以通過與磷酸基團、甲基化基團、乙酰基團或某些蛋白質基團（通常這種連接方式都是短暫的）相連接的方式被修飾。而泛素蛋白修飾方式就是上述與蛋白質相連的修飾方式中第一個被發現的。現在，我們已經對這種修飾途徑研究得非常透徹了。泛素蛋白是一小分子蛋白，它在真核生物界非常保守，但是在真細菌界（Eubacteria）和古細菌界（Archaea）都不存在。泛素蛋白還可以與上千種不同的蛋白結合。

泛素化過程是一個復雜的過程（背景知識框1）。UBL修飾途徑也與泛素化修飾途徑類似。參與UBL修飾途徑的酶雖然各不相同，但在進化上都與參與泛素化途徑的酶具有相關性。由于泛素蛋白與UBL蛋白具有相同的三維核心結構——β-抓握折疊（β-grasp fold）結構——這說明各種不同的UBL修飾系統都源自一個共同的祖先。