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蛋白質與小分子代謝物之間的分子識別在調節蛋白質功能和控制各種細胞過程中起著至關重要的作用。
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蛋白質與小分子代謝物之間的分子識別在調節蛋白質功能和控制各種細胞過程中起著至關重要的作用。代謝酶、轉錄因子、轉運蛋白和膜受體的活性都可以由蛋白質-代謝物相互作用(PMIs: protein-metabolite interactions)介導，從而將細胞代謝與遺傳/表觀遺傳調控、環境感知和信號轉導聯系起來。除了直接與天然同源蛋白的活性或正構位點結合外，已知代謝物還能與不同的變構位點相互作用，從而可以對蛋白質和大分子蛋白組裝結構和功能進行額外的特殊調節。MetPro代謝蛋白互作研究(PMIs)是一種評估蛋白質組與相關代謝物結合的方法，可揭示新的變構和酶功能，可為研究藥物在原生細胞環境中的靶點提供一個很好的研究工具。
技術優勢：
技術優勢：
A. 簡單高效的發現小分子代謝物與蛋白相互作用，靈敏度高；
B. 不需要對配體進行任何化學修飾，也不偏向具有特定性質的化合物
C. 直接在復雜的生物樣品中展開研究，而不需要進行蛋白質純化或濃縮。
技術路線：
技術參數
樣本要求：
動物及臨床組織標本 500 mg/sample
血清、血漿 1ml /sample
細胞 、微生物 1×109 cells/sample
植物 2g/sample
檢測平臺：
應用方向：
1．小分子代謝物互作蛋白的研究；
2．藥物靶點預測；
3．小分子代謝物作用機制研究：研究小分子代謝物對生化過程、信號通路等的影響；
4．PMI網絡圖構建：與其他功能組學數據結合如PPI網絡、PTM蛋白質翻譯后修飾或代謝流，為不同細胞調控層之間的交互影響（crosstalk）帶來新方向。
案例分享：
Title：A Map of Protein-Metabolite Interactions Reveals Principles of Chemical Communication
標題：蛋白質-代謝物相互作用圖揭示了化學通訊的原理
影響因子：38.637
研究對象：大腸桿菌和酵母
技術方法：蛋白代謝互作質譜分析（LiP-SMap LC）
研究內容：
代謝物與蛋白質的相互作用控制著多種細胞過程，因此在維持細胞內穩態方面起著重要作用。代謝物在細胞中分子占最大部分，但目前對代謝物-蛋白質相互作用組的了解落后于對蛋白質-蛋白質或蛋白質-DNA相互作用的理解。在這里，作者提出了一種化學蛋白質組學方法流程，用于直接在天然環境中系統地鑒定代謝物-蛋白質相互作用。該方法在大腸桿菌中發現了一個已知的和新的相互作用和結合位點的網絡，證明了一些新發現的相互作用的功能相關性。這些數據能夠識別新的酶-底物關系和代謝物誘導的蛋白質復合物重塑案例。研究發現代謝物-蛋白質相互作用組由1,678個相互作用和7,345個假定的結合位點組成。該數據揭示了化學通訊的功能和結構原理，闡明了酶混雜的流行和機制，使在蛋白質組范圍內提取代謝物結合的定量參數成為可能。
研究流程圖
部分應用文獻：
[1] Piazza Ilaria,Kochanowski Karl,Cappelletti Valentina et al. A Map of Protein-Metabolite Interactions Reveals Principles of Chemical Communication.[J] .Cell, 2018, 172: 358-372.e23.
[2]Li Shanshan,Shui Wenqing,Systematic mapping of protein-metabolite interactions with mass spectrometry-based techniques.[J] .Curr. Opin. Biotechnol., 2020, 64: 24-31.
[3]Guo Hongbo,Peng Hui,Emili Andrew,Mass spectrometry methods to study protein-metabolite interactions.[J] .Expert Opin Drug Discov, 2017, 12: 1271-1280.
[4]Tagore Ranitendranath,Thomas Horatio R,Homan Edwin A et al. A global metabolite profiling approach to identify protein-metabolite interactions.[J] .J. Am. Chem. Soc., 2008, 130: 14111-3.
[5]Feng Yuehan,De Franceschi Giorgia,Kahraman Abdullah et al. Global analysis of protein structural changes in complex proteomes.[J] .Nat. Biotechnol., 2014, 32: 1036-44.
[6]Niphakis Micah J,Lum Kenneth M,Cognetta Armand B et al. A Global Map of Lipid-Binding Proteins and Their Ligandability in Cells.[J] .Cell, 2015, 161: 1668-80.
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